Para que ocurra la traducción se requieren de los tres productos transcripcionales maduros:

Corresponden a las moléculas de RNA mejor caracterizadas. Compuestas por 75-90 nucleótidos con estructura casi idéntica en procariontes y eucariontes. Por modificación postranscripcional modifican hasta un 10% de sus bases.

Por primera vez en 1965, Robert Holley y colaboradores, reportan la secuencia del RNAt de la alanina aislada de levadura. El análisis de la secuencia hace proponer el modelo bidimensional de hoja de trebol. Este modelo es muy útil para explicar el rol del RNAt en el proceso de la traducción.

Todos los RNAt tienen en su extremo 3' la secuencia ...pCpCpA-3'. En el extremo 5' todos los RNAt tienen ...pG-5'. Internamente, los RNAt presentan el asa del anticódigo, una secuencia de 3 nucleótidos complementarios al código ó triplete de los RNAm.

Posteriormente, en 1974, se realiza el análisis cristalográfico por rayos-X de RNAt por Alexander Rich y cols. En USA, y por J. Roberts, B. Clark y A. Klug en Inglaterra. Se propone el modelo de L, pero conserva los elementos esenciales del modelo anterior.

Una bacteria contiene aproximadamente 10.000 ribosomas, con un diámetro de 250 Å. Tiene 2 subunidades, una mayor y otra menor. Ambas subunidades contienen una molécula de RNAr y múltiples moléculas de proteínas ribosomales.

Es la unión covalente entre el extremo 3'OH de un RNAt con el grupo carboxilo de un aminoácido específico, catalizado por la enzima aminoacil-tRNAsintetasa.

Existen 20 enzimas aminoacil tRNA sintetasas diferentes, cada una específica para cada uno de los 20 aminoácidos. La reacción requiere de Mg⁺² y también ATP.

Se refiere a la formación de un complejo entre el ribosoma, RNAm y RNAt de inicio cargado con su aminoácido específico (formilmetionina en procariontes; metionina en eucariontes). También participan GTP, Mg⁺² y factores de inicio.

En la formación de este complejo, se une primero la subunidad ribosomal menor a factores de inicio y luego se une hacia el extremo 5' del RNAm

La unión involucra la secuencia AGGAGG conocida como secuencia Shine-Dalgarno que se aparea con su secuencia complementaria existente en el RNAr 16s de la subunidad ribosomal menor. Luego se incorpora el RNAt de inicio, apareándose las bases del anticódigo con el triplete AUG del RNAm. Finalmente, se une a este complejo la subunidad ribosomal mayor.

Al ensamblarse el ribosoma en la formación del complejo de inicio se forman dos sitios: el sitio P (sitio peptidílico), que es donde quedó localizado el RNAt iniciador, y el sitio A (sitio aminoacílico), que es el sitio donde se ubicará el segundo RNAt. Luego la enzima peptidil transferasa cataliza la formación del primer enlace peptídico, que ocurre entre el grupo carboxilo del aminoácido unido al RNAt de inicio y el grupo amino del aminoácido unido al segundo RNAt. Esta enzima es parte de la subunidad ribosomal mayor.

Se obtiene como producto un RNAt descargado en el sitio P del ribosoma. Un RNAt con un dipéptido creciente en el sitio A del ribosoma. El péptido crece desde extremo amino libre hacia extremo carboxilo, el que hasta que no se haya terminado con la traducción, permanece unido al extremo 3' del tRNA.

Antes de repetir la etapa de la elongación, el RNAt descargado que quedó en el sitio P debe salir, y el RNAt con el dipéptido debe pasar desde el sitio A al sitio P. Este evento requiere de factores de elongación y de la energía de hidrólisis del GTP.

De esta manera el RNAt con péptido creciente ocupa ahora el sitio P y el sitio A queda disponible para la entrada del tercer RNAt cargado. La formación del enlace peptídico correspondiente permite seguir con la etapa de elongación. La eficiencia es alta, siendo la tasa de error aproximadamente 10^-4.

En E. coli en el proceso de elongación se incorporan 15 aminoácidos por segundo a 37ēC.

La secuencia de la elongación se repite hasta que en el sitio A del complejo aparece en el RNAm uno de los tripletes de término (UAA, UAG ó UGA). Estos codones no codifican aminoácidos, y no existen por lo tanto RNAt que en su secuencia del asa del anticódigo lleven bases complementarias a estos tripletes de término. La participación de factores de término, dependientes de GTP, permiten desensamblar el complejo de traducción.

Después de la traducción, en los polipéptidos pueden ocurrir las siguientes modificaciones covalentes:

- Glicosilación, se refiere a la adición de residuos de carbohidratos

- Acilación, es la adición de ácidos grasos, como ácido palmítico y ácido oleico

- Fosforilación, es la adición de grupos fosfato a residuos de tirosina, serina ó treonina

El código genético está compuesto por 64 tripletes ó codones, de los cuales 61 tripletes codifican para alguno de los 20 aminoácidos. Existen 3 tripletes, que son el UAA, UAG y UGA que no codifican para aminoácidos, y funcionan como señales de término de la traducción.

Los tripletes tienen una polaridad, que es 5’ en su extremo izquierdo y 3’ en su extremo derecho Por ej. _5’AUG_3’ y significa metionina; en cambio _3’AUG_5’ significa valina.

El código genético es degenerado, es decir, un aminoácido puede estar codificado por varios tripletes. Ej. Tripletes para arginina: AGA, AGG, CGA, CGC, CGG y CGU. Pero el código no es ambiguo, es decir, un mismo triplete significa siempre el mismo aminoácido. Ej. AGA significa arginina y no otro aminoácido.

Como existen 61 tripletes con sentido, se esperaría que estos fuesen leídos por 61 RNAt. Pero se ha visto que la célula puede descifrar todos estos tripletes con sólo 32 RNAt diferentes.

Esto es posible, porque un mismo RNAt puede leer diferentes codones. Esto ocurre para codones que codifican para el mismo aminoácido. Este reconocimiento obedece a las leyes del balanceo, que se explican porque en el reconocimiento de bases entre anticódigo y codón, este reconocimiento debe ser perfecto entre la primera y segunda base (A con U; G con C). En cambio puede haber un reconocimiento imperfecto entre las terceras bases, de acuerdo a las siguientes reglas:

I significa inosina, es una de las bases modificadas de los RNAt.